lunes, 4 de marzo de 2013

ENZIMAS


Las enzimas son catalizadores biológicos, por lo regular proteínas, sintetizadas por organismo vivos. Las enzimas poseen las características de acelerar reacciones, incluso cuando estas son espontaneas, no se consumen en las reacciones que promueven, suelen ser específicas y catalizan, cuando mucho, unos cuantos tipos de reacciones químicas, esta actividad enzimática en muchos de los casos es regulada por las propias moléculas. 

La función enzimática está íntimamente relacionada con la estructura de la enzima. Las enzimas son proteínas con una forma tridimensional compleja. Cada enzima tiene una “bolsa!, llamada sitio activo. En el que pueden entrar las moléculas de los reactivos, llamados sustratos. 

El sitio activo de cada enzima tuene una forma y una distribución de cargas eléctricas distintas, que se complementan con las del sustrato. Dado que la enzima y su sustrato deben acoplarse, solo ciertas moléculas pueden entrar en el sitio activo. Por ejemplo, se requieren varias enzimas para diferir totalmente las proteínas que comemos, porque cada enzima separa únicamente una secuencia específica de aminoácidos. 

Las enzimas catalizan una reacción mediante el siguiente proceso: 

1. Tanto la forma cono la carga del sitio activo obligan a los sustratos a entrar en la enzima con la orientación específica 

2. Ciertos aminoácidos dentro de la parte de la proteína que forma el sitio activo pueden unirse temporalmente a átomos de los sustratos, o interacciones eléctricas entre los aminoácidos del sitio activo y los sustratos pueden distorsionar los enlaces químicos internos de los sustratos. La combinación de selectividad por el sustrato, orientación del sustrato, enlaces químicos temporales y distorsión de enlaces promueve la reacción química especifica catalizada por una enzima en particular, cuando termina la ultima reacción entre los sustratos, el o los productos ya no encajan bien en el sitio activo y son expulsados 

3. Los cambios temporales de forma, carga y patrones de enlace dentro de la enzima se revierten a su configuración original y la enzima esta lista para aceptar otro conjunto de sustratos. 



Las enzimas son objeto de una regulación parecida y solo promueven reacciones muy especificas. La descomposición o síntesis de una molécula dentro de una célula normalmente se lleva a cabo en muchos pasos discretos, cada uno catalizado por una enzima distinta, la cual abate la energía de activación de su reacción particular, la importancia que tiene el realizar estos procesos en pasos cortos recae en la disminución de la energía perdida en calor. 

Las enzimas que son proteínas, tienen estructuras tridimensionales muy complejas que son necesarias para su función correcta, pero que también son sensibles a las condiciones del ambiente. Buena parte de la estructura tridimensional de las proteínas es resultado de la formación de puentes de hidrogeno entre aminoácidos parcialmente cargados. Estos enlaces pueden ser alterados por el ambiente químico y físico. Cada enzima a evolucionado de forma que funcione óptimamente a un pH, concentración de sales y temperatura dados. Algunas también requieren, para funcionar, la presencia de otras moléculas llamadas coenzimas, que por lo regular derivan de vitaminas solubles en agua. 

Casi todas las enzimas funcionan óptimamente a un pH entre 6 y 8, el nivel que prevalece en la mayor parte de los fluidos corporales y que se mantiene dentro de las células. Una excepción es la enzima pepsina, que dirige proteína. La pepsina se convierte de una forma inactiva a una activa en las condiciones altamente ácidas del estomago. En las proteínas que funcionan mejor con un pH neutral (7), el ambiente ácido distorsiona la estructura de la enzima y destruiría su función normal, la desnaturalizaría 

Existen organismos que viven en medios muy salados, naturalmente poseen enzimas cuya configuración depende de la presencia de iones de sales. La temperatura afecta a la velocidad de las reacciones catalizadas pro enzimas. 

Para funcionar, algunas enzimas requieren moléculas auxiliares llamadas coenzimas. Estas moléculas orgánicas se unen a la enzima e interactúan con la molécula del sustrato. Las coenzimas ayudan a debilitar los enlaces del sustrato para que este pueda reaccionar con la enzima. 

En conclusión la capacidad de una enzima para catalizar reacciones es controlada por muchos factores, entre ellos la cantidad de enzima activan los niveles de moléculas reguladoras alostericas, la concentración de sustratos, el pH, la temperatura, el ambiente iónico y, en algunos casos, la presencia de coenzimas. En una célula sana, las interacciones entre estas moléculas y las condiciones ambientales reguladas con precisión mantienen concentraciones adecuadas tanto de sustratos como de productos.

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